EraketaZientzia

Entzimen ekintza mekanismoa

Entzimak (entzimak) - pisu molekularreko altua konposatu organiko proteina naturaren, organismoa diharduten rol bat katalizatzaile biologikoa.

entzimen ekintza mekanismoa

mekanismoak entzimen ekintza katalitikoa azpiko argitu, oinarrizko arazoak eta bat da egungo arazo bakarra entzimologia, baina biokimika moderno eta biologia molekularreko.

Long aurretik entzimak eskuragarri hutsa izan zen eta bere izaera argitu zuten, izan konbentziturik bihurtu enzimatikoa prozesua funtsezkoa dela entzima bategitearen a substratuaren ditu. Saiakerak aurkitu konposatu konplexu bat denbora luzez ez zuen arrakasta ekar substratu batera entzimaren, konplexu honen labile den bezala, oso azkar deskonposatzen. espektroskopia metodoa erabiliz egin ditu entzima-substratu konplexu identifikatzea posible katalasa, peroxidase, alkohol deshidrogenasa, flavinzavisimyh entzimak da.

metodoa X-izpien azterketa egin da eta egiturari buruzko informazio garrantzitsua entzimen ekintza mekanismoak katalitikoak asko lortu dute. Metodo hau erabiltzen zen a konexio substratu entzimak lisozima eta Kimotripsina batera Antzeko ezartzeko.

entzima-substratu konplexu existentzia froga zuzenik batzuk kudeatzen non katalitikoak ziklo entzimaren fase bat da substratuaren loturik iristeko kobalentez batek. Adibide bat n-nitrophenyl azetato katalizatzen Kimotripsina arabera hidrolisi erreakzioa da. entzima Kimotripsina eter nahastuta dagoenean hidroxilo erreaktiboa serine hondakina talde batean acetylated. Etapa honek azkarra da, baina azetato eta doan Kimotripsina eraketa hidrolisi atsetilhimotripsina askoz motelagoa da. Horregatik pilatzen, eta hori erraz n-nitrophenylacetate presentzia detektatu atsetilhimotripsin.

entzima substratuaren presentzia osaeran can "harrapatzeko" transferentzia EB ezegonkorra konplexua duenak formulario inactive batean, adibidez, entzima-substratu sodio borohydride indartsu murrizteko efektu bat izatea konplexu tratamenduaren arabera. egonkorra kobalenteak eratorria forman konplexua Horrelako entzima aldolase detektatu zen. Aurkitu zen substratuaren molekula e-amino lysine talde batekin elkarreraginean.

Substratu parte jakin batean entzima den entzima edo eremu aktiboaren zentro aktiboa deitzen erreakzionatzen.

zentro aktibo edo core pean, ulertzen zati entzima proteina molekula hori den substratuaren (eta cofactors) konektatuta eta molekularen propietate enzimatikoa eragiten du. Gune aktiboa berezitasuna eta entzima-jarduera katalitikoa zehazten eta planteamendu itxi egokituta zailtasuna egitura-maila jakin bat izan behar du eta substratu molekula bat elkarreragin, edo bere zati zuzenean erreakzio parte hartzen.

Artean, talde funtzional bereizten dira entzimaren zatia "catalytically aktibo" sartuta eta osatuz zati kidetasuna a espezifikoa (substratu loteslea entzimaren izateko) emanez - deiturikoak pin, edo "aingura" (edo entzima gune aktiboaren adsortzio).

entzimen ekintza mekanismoa Michaelis-Menten ekuazioa teoria azaltzen du. Teoria honen arabera, prozesua hartzen du lau fasetan lekuan.

entzimen ekintza mekanismoa: I Fasea

osatzen EB entzima-substratu konplexua, zeinetan osagaien kobalenteak, ionikoa, ura eta beste bonu bidez lotuak daude - substratuaren (C) eta entzima (E) konexio bat sortzen artean.

entzimen ekintza mekanismoa: IІ etapa

Substratu da, erantsitako entzima jasan aktibatzen da eta dagozkien EB katalisi erreakzioak eskuragarri bihurtzen da.

entzimen ekintza mekanismoa: IІI etapa

EBko konpromisoa katalisi. Teoria hori ikasketak esperimental onartzen.

EB EB - - * - E + P. E + S: Azkenik, IV etapa da entzima molekula E eta F. oharra produktuen eraldaketa sekuentzia erreakzio gisa bistaratu ahal ditu ezaugarri

entzima ekintza berezitasunak

entzima bakoitzak substratu jakin bati edo talde substantzia, eta horrek egitura antzeko dira jarduten du. enzimatikoa jarduera berezitasuna gune aktiboa konfigurazio eta substratu antzekotasuna dela eta. entzima-substratu elkarrekintza eratutako konplexu zehar.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 eu.delachieve.com. Theme powered by WordPress.